Chaperone helfen bei der Faltung der Proteine

Eiweiße (Proteine) sind langkettige Moleküle, die durch Verknüpfung von Aminosäuren (AA) entstehen. Diese Molekülketten ordnen sich in zunehmend komplizierter werdenden Formen an.

Auf die Primärstruktur (=Kettenform) folgt durch innermolekulare Kräfte die Sekundärstruktur: Dabei ergeben sich die Helix- (=Schraube) oder die Faltblatt-Struktur.

Durch funktionelle Gruppen (z.B. besonders durch die -SH Gruppe einiger AA) lagern sich wiederum Teile dieser Ketten zusammen. Es entsteht ein “Knäuel”,  die Tertiärstruktur. Während man noch vor einigen Jahren von einer zufälligen Anordnung  sprach, zeigte sich insbesondere durch die genaue Übereinstimmung der Faltung bei Enzymen, dass hier für den Zufall kein Platz bleibt.

Für einige Beispiele kennt man inzwischen sogar “helfende Moleküle”, die  die Proteingestalt zielsicher gestalten: Man spricht von Chaperonen (frz. chaperon, le - die Anstandsdame). Besonders interessant erweist sich deren Tätigkeit bei der Faltung “gesunder” in infektiöse Proteine, wie es bei der Umwandlung von “gesunden” Prion-Proteinen in infektiöse Prionen geschieht. Dabei können Chaperone nur tätig werden, wenn bereits infektiöse Prionen vorliegen.

Bei der Internet-Recherche können zunächst folgende Adressen angesteuert werden:

www.faseb.org/opar/protfold/protein.html

Hier finden Sie einige grundlegende Informationen. (“Unraveling the Mystery”  of Protein Folding) Von dieser Seite wird zu weiterführenden Themen verzweigt.

www.aerztezeitung.de/docs/1997/12/16/229a0801.asp

Auf dieser Seite wird ein Zusammenhang hergestellt zu BSE und CJK. Das Chaperon ist beteiligt an einer beschleunigten Prion-Umwandlung.

 

 

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